Vice-rectorat à la recherche, à la découverte, à la création et à l'innovation
Faculté de médecine - Département de pharmacologie et physiologie
Pavillon Paul-G.-Desmarais, local 3159
514 343-6673
Disciplines
- Biologie cellulaire
- Biologie moléculaire
- Physique
Présence sur le Web
Expertise de recherche
Identifier les sites moléculaires qui influencent la sélectivité, l'inactivation et la réponse pharmacologique des canaux calciques dépendants du potentiel membranaire. Caractériser les sites moléculaires responsables de l'entrée d'ions calcium dans les cellules du tubule distal de rein.
Biographie
Lucie Parent est professeure titulaire au Département de pharmacologie et physiologie. Dans son laboratoire basé à l’Institut de cardiologie de Montréal, elle étudie les mécanismes fondamentaux qui sous-tendent l’activité électrique cardiaque en conditions physiologiques et pathologiques. De 2004 à 2010, elle a dirigé le Groupe d’étude des protéines membranaires, un groupe du Fonds de recherche du Québec ‒ Santé. En plus d’avoir été sollicitée pour des exercices de planification stratégique, Mme Parent possède une longue expérience au sein des instances universitaires et de plusieurs comités de l’UdeM en éthique de la recherche et en probité intellectuelle. À titre de présidente du comité de la recherche de l’Assemblée universitaire, elle a joué un rôle pivot dans l’élaboration d’une nouvelle politique de la conduite responsable en recherche à l’UdeM.
Affiliations de recherche UdeM
Pour en savoir plus
Prix et distinctions
- Dre Lucie Parent s’est méritée le Prix Jonathan Ballon de la Fondation Canadienne des Maladies du Cœur – Section Québec en 1996.
- Plus récemment en 2013, ses qualités d’enseignante lui ont valu Prix de l’Excellence en Enseignement aux Études Supérieures décerné annuellement par la Faculté de Médecine de l’Université de Montréal.
Publications
Bourdin B, Briot J, Tétreault MP, Sauvé R, Parent L. Negatively charged residues in the first extracellular loop of the L-type CaV1.2 channel anchor the interaction with the CaVα2δ1 auxiliary subunit. J Biol Chem. 2017 Oct 20;292(42):17236-17249. doi: 10.1074/jbc.M117.806893. Epub 2017 Sep 1.
Segura E, Bourdin B, Tétreault MP, Briot J, Allen BG, Mayer G, Parent L. Proteolytic cleavage of the hydrophobic domain in the CaVα2δ1 subunit improves assembly and activity of cardiac CaV1.2 channels. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11109-11124. doi: 10.1074/jbc.M117.784355. Epub 2017 May 11.
Briot J, Tétreault MP, Bourdin B, Parent L. Inherited Ventricular Arrhythmias: The Role of the Multi-Subunit Structure of the L-Type Calcium Channel Complex. Adv Exp Med Biol. 2017;966:55-64. doi: 10.1007/5584_2016_186.
Bourdin B, Segura E, Tétreault MP, Lesage S, Parent L. Determination of the Relative Cell Surface and Total Expression of Recombinant Ion Channels Using Flow Cytometry. J Vis Exp. 2016 Sep 28;(115). doi: 10.3791/54732.
Tétreault MP, Bourdin B, Briot J, Segura E, Lesage S, Fiset C, Parent L. Identification of Glycosylation Sites Essential for Surface Expression of the CaVα2δ1 Subunit and Modulation of the Cardiac CaV1.2 Channel Activity. J Biol Chem. 2016 Feb 26;291(9):4826-43. doi: 10.1074/jbc.M115.692178. Epub 2016 Jan 7.
Bourdin B, Shakeri B, Tétreault MP, Sauvé R, Lesage S, Parent L. Functional characterization of CaVα2δ mutations associated with sudden cardiac death. J Biol Chem. 2015 Jan 30;290(5):2854-69. doi: 10.1074/jbc.M114.597930. Epub 2014 Dec 19.
Garneau L, Klein H, Lavoie MF, Brochiero E, Parent L, Sauvé R. Aromatic-aromatic interactions between residues in KCa3.1 pore helix and S5 transmembrane segment control the channel gating process. J Gen Physiol. 2014 Feb;143(2):289-307. doi: 10.1085/jgp.201311097.
Demers-Giroux PO, Bourdin B, Sauvé R, Parent L. Cooperative activation of the T-type CaV3.2 channel: interaction between Domains II and III. J Biol Chem. 2013 Oct 11;288(41):29281-93. doi: 10.1074/jbc.M113.500975. Epub 2013 Aug 22.
Shakeri B, Bourdin B, Demers-Giroux PO, Sauvé R, Parent L. A quartet of leucine residues in the guanylate kinase domain of CaVβ determines the plasma membrane density of the CaV2.3 channel. J Biol Chem. 2012 Sep 21;287(39):32835-47. Epub 2012 Jul 30.
Wall-Lacelle S, Hossain MI, Sauvé R, Blunck R, Parent L. Double mutant cycle analysis identified a critical leucine residue in the IIS4S5 linker for the activation of the Ca(V)2.3 calcium channel. J Biol Chem. 2011 Aug 5;286(31):27197-205. doi: 10.1074/jbc.M111.237412. Epub 2011 Jun 7.